20 Волшебных аминокислот

декстрин
гликоген
крахмал
целлюлоза

Белки — главные «труженики» клетки — это природные биополимеры, построенные из остатков 20 аминокислот. В состав макромолекул белков может входить от нескольких десятков до сотен тысяч и даже миллионов аминокислотных остатков, причем свойства белка существенно зависят именно от порядка, в котором располагаются эти остатки друг за другом. Поэтому, очевидно, что число возможных белков практически не ограничено.

Аминокислотами называют органические соединения, в которых карбоксильная (кислотная) группа СООН и аминогруппа NH₂. присоединены к одному и тому же атому углерода.

Рис.1 Структурная формула аминокислот

Строение такой молекулы описывается структурной формулой (рис.1), где R — радикал, разный для разных аминокислот. Таким образом, в состав аминокислот входят все четыре органогена С, О, Н, N, а в некоторые радикалы может входить сера S.

По способности человека синтезировать аминокислоты из их предшественников они делятся на две группы:

Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин, Аргинин, Гистидин;
Заменимые: Тирозин, Цистеин, Глицин, Аланин, Серин, Глутаминовая кислота, Глутамин , Аспарагиновая кислота, Аспарагин, Пролин

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм человека с пищей, так как они не синтезируются человеком, хотя некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и тоже должны поступать с пищей.

Химические формулы 20 стандартных аминокислот:

Структуру белковой молекулы, поддерживаемую ковалентными связями между аминокислотными остатками, называют первичной. Другими словами, первичная структура белка определяется простой последовательностью аминокислотных остатков. Эти остатки могут вполне определенным образом размещаться в пространстве, образуя вторичную структуру. Наиболее характерной вторичной структурой является α-спираль, когда аминокислотные цепочки как бы образуют резьбу винта.

Одним из самых удивительных свойств макромолекул является то, что α-спирали с левой и правой «резьбой» встречаются в живой природе с существенно разной вероятностью: макромолекул, «закрученных» вправо, почти нет. Асимметрию биологических веществ относительно зеркального отражения обнаружил в 1848 г. великий французский ученый Л. Пастер. Впоследствии выяснилось, что эта асимметрия присуща не только макромолекулам (белкам, нуклеиновым кислотам), но и организмам в целом. Как возникла преимущественная спиральность макромолекул и как она в дальнейшем закрепилась в ходе биологической эволюции — эти вопросы до сих пор являются дискуссионными и не имеют однозначного ответа.

Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с пространственной организацией белка, которую называют третичной структурой. Фактически речь идет о том, что спиралевидные цепочки аминокислотных остатков свернуты в нечто, напоминающее клубок ниток; В результате довольно длинные цепочки занимают сравнительно небольшой объем в пространстве. Характер свертывания в клубок отнюдь не случаен. Напротив, он однозначно определен для каждого белка. Именно благодаря третичной структуре белок способен выполнять свои уникальные каталитические, ферментативные функции, когда в результате целенаправленного захватывания реагентов осуществляется их синтез в сложные химические соединения, сравнимые по сложности с самим белком. Ни одна из химических реакций, осуществляемых белками, не может происходить обычным образом.

Кроме третичной структуры, белок может иметь четвертичную структуру; когда имеет место структурная связь между двумя или несколькими белками. Фактически речь идет об объединении нескольких «клубков» из полипептидных цепочек.

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus — ядро) — высокомолекулярные органические фосфорсодержащие соединения, биополимеры. Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК). Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации. Одна из основных аксиом биологии утверждает, что наследственная информация о структуре и функциях биологического объекта передается из поколения в поколение матричным путем, а носителями этой информации являются нуклеиновые кислоты.

Эти биополимеры на первый взгляд проще, чем белки. «Алфавит» нуклеиновых кислот состоит всего из четырех «букв», в роли которых выступают нуклеотиды — сахара-пентозы, к которым присоединено одно из пяти азотистых оснований: гуанин (Г), аденин (А), цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У).


Аденин	Гуанин	Тимин	Цитозин

Рис. 2 Структуры оснований, наиболее часто встречающихся в составе ДНК

В рибонуклеиновой кислоте (РНК) сахаром является углевод рибоза (С₅Н₁₀О₅), а в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) — углевод дезоксирибоза (С₅Н₁₀О₄), который отличается от рибозы только тем, что около одного из атомов углерода ОН-группа заменена на атом водорода. Три из указанных азотистых оснований — Г, А и Ц — входят в состав и РНК, и ДНК. Четвертое азотистое основание в этих кислотах разное — Т входит только в ДНК, а У— только в РНК. Связываются звенья нуклеотидов фосфодиэфирными связями остатка фосфорной кислоты Н₃РО₄.

Относительные молекулярные массы нуклеиновых кислот достигают значений 1500 000-2 000 000 и более. Вторичная структура ДНК была установлена методами рентгеноструктурного анализа в 1953 г. Р. Франклин, М. Уилкинсом, Дж. Уотсоном и Ф. Криком. Оказалось, что ДНК образуют спирально закрученные нити, причем азотистое основание одной нити ДНК связано водородными связями с определенным основанием другой нити: аденин может быть связан только с тимином, а цитозин — только с гуанином (рис. 3). Такие связи называются комплементарными (дополнительными). Отсюда следует, что порядок расположения оснований в одной нити однозначно определяет порядок в другой нити. Именно с этим связано важнейшее свойство ДНК — способность к самовоспроизведению (репликации). РНК не имеет двойной спиральной структуры и построена как одна из нитей ДНК. Различают рибосомную (рРНК), матричную (мРНК) и транспортную (тРНК). Они отличаются теми ролями, которые играют в клетках.

Рис. 3 Различные формы двойной спирали ДНК

Что же означают последовательности нуклеотидов в нуклеиновых кислотах? Каждые три нуклеотида (их называют триплетами или кодонами) кодируют ту или иную аминокислоту в белке. Например, последовательность УЦГ дает сигнал на синтез аминокислоты серин. Сразу возникает вопрос: сколько различных троек можно получить из четырех «букв»? Легко сообразить, что таких троек может быть 4 3 = 64. Но в образовании белков может участвовать всего 20 аминокислотных остатков, значит, некоторые из них можно кодировать разными тройками, что и наблюдается в природе.

Например, лейцин, серин, аргинин кодируются шестью тройками, пролин, валин и глицин — четырьмя и т. д. Это свойство триплетного генетического кода называется вырожденностью или избыточностью. Следует также отметить, что для всех живых организмов кодирование белков происходит одинаково (универсальность кодирования). В то же время последовательности нуклеотидов в ДНК не могут быть считаны иначе, как единственным способом (неперекрываемость кодонов).

Тирозин — "большой брат" фенилаланина. Хотя, скорее "младший брат", потому как тирозин — продукт метаболизма фенилаланина.

Тирозин — условно-заменимая аминокислота. Его самостоятельный синтез из тирозина возможен ТОЛЬКО в случае переизбытка фенилаланина, таким образом тело избавляется от излишков "фенила".

При этом, если в организме фиксируется дефицит тирозина, то тело НЕ будет секретировать его самостоятельно, если не существует избытка фенилаланина.

По большей части, свойства тирозина и фенилаланина схожи. В плане цепочки синтеза нейромедиаторов ЦНС — точно.

Тирозин — сырьевой материал для таких нейротрансмиттеров как дофамин, адреналин и норадреналин.

Несколько подробностей о каждом из указанных нейромедиаторов я писал в статье про фенилаланин, поэтому не буду повторяться.

Актуален для тирозина (как и для фенилаланина) пункт о взаимосвязи с выработкой меланина — фермента, определяющего способность к загару.

Если говорить об особенностях именно тирозина, то важно следующее:

Это самая ключевая аминокислота для функционирования щитовидной железы.

Щитовидная железа — орган, регулирующий энергообмен, метаболизм всего тела, это некий "аккумулятор" нашего организма. Делает она это через выработку двух гормонов — тироксина (Т4) и трийодтиронина (Т3), относящихся к классу тиреоидных гормонов.

И именно для тиреоидов главной сырьевой аминокислотой является тирозин. При дефиците тирозина щитовидной железе попросту не из чего будет секретировать тиреоиды, и у человека будет развиваться субклинический гипотиреоз (подавленная/сниженная функция щитовидной железы), со всеми вытекающими вроде общей вялости, плохого восстановления (как следствие, увеличения необходимого времени на сон), серого настроения и ломкости различных материй тела (волосы, ноги, кости и др.).

Так же скажу пару слов о том, что тирозин признан лучшим антидепрессантом среди аминокислот — его влияние на деятельность центральной нервной системы, действительно, очень весомо. Восполнение запасов тирозина даст рост когнитивных способностей, улучшение концентрации внимания, повышение порога стрессоустойчивости.

То есть, в общем и целом, тирозин — неплохой ноотроп, а его дефицит непременно скажется негативно не только на вашем мозге, но и на всём теле.

Восполнять дефицит тирозина желательно не через создание избытка фенилаланина, а напрямую. Тирозин и фенилаланин — не взаимозаменяемые аминокислоты, их баланс должен быть восполнен в равной степени.

Список аминокислот встречающихся в природе состоит примерно из 300 наименований. Многие найдены только в определенных организмах, а некоторые из них – только в одном. В организме человека насчитывается около 60 различных аминокислот и их производных, но только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (образование белков).

Аминокислоты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) – органические соединения, содержащие аминогруппы (-NH₂) и карбоксильные (-СООН) функциональные группы , а также боковую цепь (R-группу), специфичную для каждой аминокислоты.

Аминокислоты: виды и свойства (функции) с краткой характеристикой

Незаменимые аминокислоты – это необходимые аминокислоты, которые организм не способен синтезировать самостоятельно в достаточном количестве, может получать только с пищей и добавками.
Условно незаменимые (частично заменимые) аминокислоты – синтезируются организмом самостоятельно, но в недостаточных для него количествах.
Заменимые аминокислоты – организм может синтезировать самостоятельно из других источников. Дополнительный прием несет свои выгоды.

Аминокислоты делятся на две группы: протеиногенные (входящие в состав белков – их 20) и непротеиногенные (не участвующие в образовании белков).

Рекомендуемый ежедневный прием аминокислот ВОЗ Всемирная организация здравоохранения и в США. Таблица.

Аминокислоты	ВОЗ мг на кг массы тела	ВОЗ мг на 70 кг	США мг на кг массы тела
Гистидин (H)	10	700	14
Изолейцин (I)	20	1400	19
Лейцин (L)	39	2730	42
Лизин (K)	30	2100	38
Метионин (М) + Цистеин (C)	10,4 + 4,1 (всего 15)	1050 всего	19 всего
Фенилаланин (F) + Тирозин (Y)	25 (всего)	1750 всего	33 всего
Треонин (T)	15	1050	20
Триптофан (W)	4	280	5
Валин (V)	26	1820	24

Формулы аминокислот и их аббревиатуры. Таблица.

Аминокислота (аббревиатура):	Химическая формула:
Аланин (Ala, A)	C₃H₇NO₂	Alanine
Аргинин (Arg, R)	C₆H₁₄N₄O₂	aRginine
Аспарагин (Asn, N)	C₄H₈N₂O₃	asparagiNe	Аспарагиновая кислота (Asp, D)	C₄H₇NO₄	asparDic acid	Валин (Val, V)	C₅H₁₁NO₂	Valine	Гистидин (His, H)	C₆H₉N₃O₂	Histidine	Глицин (Gly, G)	C₂H₅N₁O₂	Glycine	Глутамин (Gln, Q)	С₅Н₁₀N₂O₃	Q-tamine	Глутаминовая кислота (Glu, E)	C₅H₉NO₄	gluEtamic acid	Изолейцин (Ile, I)	C₆H₁₃O₂N	Isoleucine	Лейцин (Leu, L)	C₆H₁₃NO₂	Leucine	Лизин (Lys, K)	C₆H₁₄N₂O₂	before L	Метионин (Met, M)	C₅H₁₁NO₂S	Methionine	Пролин (Pro, P)	C₅H₇NO₃	Proline	Серин (Ser, S)	C₃H₇NO₃	Serine	Тирозин (Tyr, Y)	C₉H₁₁NO₃	tYrosine	Треонин (Thr, T)	C₄H₉NO₃	Threonine	Триптофан (Trp, W)	C₁₁H₁₂N₂O₂	tWo rings	Фенилаланин (Phe, F)	C₉H₁₁NO₂	Fenylalanine	Цистеин (Cys, C)	C₃H₇NO₂S	Cysteine
Гидроксипролин (Hyp, hP)	C₅H₉NO₃
Гидроксилизин (Hyl, hK)	C₆H₁₄N₂O₃

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот

Незаменимые аминокислоты, свойства

Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин; также часто к незаменимым относят гистидин; для детей также незаменимым является аргинин.

Валин.
Один из главных компонентов необходимых для обменных процессов происходящих в мышцах, роста и синтеза тканей тела. Отмечена эффективность валина при регенерации тканей, в том числе тканей печени в случае повреждения (например, при токсическом гепатите). Валин способствует поддержанию надлежащего азотного баланса. Опыты показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, жаре и холоду.

Дефицит валина приводит к нарушению координации движения и повышению чувствительности кожи.
Источники валина: мясо, грибы, зерновые и молочные продукты (в основном продукты животного происхождения).

Изолейцин.
Одна из аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Изолейцин также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови, участвует в выработке гемоглобина, повышает выносливость, дает возможность правильно распределять энергию, способствует активному росту мышц. Без изолейцина невозможна работа не только мышечной, но и мозговой ткани.

Дефицит изолейцина может приводить к ощущению тревоги, возникновению беспокойств, повышенному утомлению.
Источники изолейцина: сыр, рыба, мясо птицы, орехи, семечки, зародыши пшеницы (всем продукты, содержащие полноценный белок).

Лейцин.
Стабилизирует уровень глюкозы в крови и стимулирует выделение гормона роста. Так же способствует заживлению ран, сращиванию костей, восстановлению кожи и мышц.

Дефицит лейцина может привести к снижению нарушению процессов восстановления, роста тела, снижению обмена веществ и повышению уровня глюкозы в крови.
Источники лейцина: молочные продукты, овёс, зародыши пшеницы, мясо (всем продукты, содержащие полноценный белок).

Лизин.
Одна из важных составляющих в производстве карнитина. Лизин активно участвует в выработке антител, гормонов и ферментов, способен увеличивать выносливость мышц, задействован в формировании коллагена (одного из основных белков опорно-двигательного аппарата), обеспечивает усвоение кальция.

Дефицит лизина может замедлить восстановление соединительной и мышечной тканей и привести к потери костной массы тела.
Источники лизина: бобовые и молочные продукты, мясо птицы, рыба, арахис и зародыши пшеницы.

Метионин.
Относится к антиоксидантам. Способствует понижению уровня холестерина оказывая положительное влияние на функционирование печени человека (усиливая выработку лецитина). Метионин важен в метаболизме жиров и белков, организм использует ее также для производства цистеина. Основной поставщик серы в организм, тем самым предотвращает заболевание кожи и ногтей, а так же влияет на рост волос.

Дефицит метионина может вызывать снижение уровня гемоглобина и накопление жира в клетках печени.
Источники метионина: мясо, яйца, красная икра, рыба, творог, твердые сыры, орехи и бобовые.

Треонин.
Важная составляющая в синтезе пуринов, которые, в свою очередь, разлагают мочевину, побочный продукт синтеза белка. Так же необходима для формирования эластина и коллагена, эмали зубов. Треонин помогает обезвреживать токсины и предотвращает отложение жира в клетках печени.

Дефицит треонина приводит к появлению преждевременной усталости, а так же может привести к ожирению печени.
Источники треонина: молочные продукты, мясо и яйца.

Триптофан.
Является предшественником ниацина и серотонина (который, участвуя в мозговых процессах управляет аппетитом, сном, настроением и восприятием боли). Триптофан так же участвует в выработке мелатонина (гормона эпифиза – регулятора суточных ритмов), помогает бороться с бессонницей, состоянием беспокойства и депрессии, укрепляет иммунную систему. Совместно с Лизином борется за понижение уровня холестерина.

Дефицит триптофана в организме ассоциирован с такими заболеваниями как хронические головные боли, нарушение сна и расстройства нервной системы.
Источники триптофана: мясо индейки, молочные продукты, яйца, орехи, семечки.

Фенилаланин.
Используется в организме для производства тирозина и трех важных гормонов – эпинефрина (адреналина), норэпинефрина и тироксина, а также нейромедиатора дофамина. Используется головным мозгом для производства норадреналина, который используется для передачи сигналов от нервных клеток к головному мозгу, поддерживает в состоянии бодрствования, уменьшает чувство голода, работает как антидепрессант и помогает улучшить работу памяти.

Дефицит фенилаланина зачастую приводит к развитию депрессии.
Источники фенилаланина: мясные и молочные продукты, овёс, зародыши пшеницы.

Условнонезаменимые аминокислоты, свойства

К условнонезаменимым относятся (4): гистидин, аланин, цистеин, тирозин.

Тирозин.
Используется организмом вместо фенилаланина при синтезе белка. Мозгом тирозин используется для выработки норэпинефрина, повышающего ментальный тонус. Результаты исследований показали, что тирозин может бороться с усталостью и стрессом, снизить тревожность и повысить общий тонус и настроение.

Источники тирозина: молочные и мясные продукты, рыба.

Цистеин.
Организм может использовать его вместо метионина для производства белка, при достаточном количество цистеина в рационе. В пищевой промышленности цистеин используют как антиоксидант для сохранения витамина С в готовых продуктах. Так же, цистеин стимулирует активность белых кровяных тел.

Источники цистеина: рыба, мясо, соевые продукты, пшеница, овёс.

Гистидин.
Способствует росту и восстановлению тканей. Используется при лечении аллергий, ревматоидных артритов, язв и анемии.

Источники гистидина: птица, сыр, свинина, говядина, рыба (лосось, тунец), пшеница, арахис, чечевица, соевые бобы.
Недостаток гистидина может приводить к ослаблению слуха.
Избыток гистидина может поспособствовать возникновению излишка меди в организме.

Аланин.
Важный источник энергии для мышечных тканей, центральной нервной системы и головного мозга. Укрепляет иммунную систему путем выработки антител и активно участвует в процессах обмена углеводов и органических кислот.

Источники аланина: бобы, соя, темный рис, кукуруза, овес, пшеница, морепродукты, молочные продукты.
Существуют доказательства, что переизбыток аланина в организме, нарушает уровень содержания сахара в крови, что может приводить к развитию хронической усталости.

Заменимые аминокислоты, свойства

Заменимыми являются (10): аргинин, аспарагин, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, карнитин, орнитин, пролин, серин, таурин.

Аргинин.
Очищает печень. Л-Аргинин замедляет развития опухолей и раковых образований. Помогает выделению гормона роста, полезна при лечении расстройств и травм почек, способствует выработке спермы и укрепляет иммунную систему. Необходим для оптимального роста и синтеза протеина. Наличие Л-Аргинина в организме способствует приросту мышечной массы и снижению жировых запасов организма. Также полезен при расстройствах печени (цирроз печени).

Источники аргинина: кунжутное семя, орехи, улитка, морепродукты, мясные продукты, рыба, птица.
Аргинин не рекомендуется принимать беременными и кормящими женщинами.

Аспарагин.
Активно участвует в выводе аммиака, вредного для центральной нервной системы, повышает сопротивляемость усталости, участвует в преобразовании углеводов в мышечную энергию.

Источники аспаргина: молочные продукты, мясо, морепродукты, яйца, рыба, бобовые, различные орехи, помидоры и спаржа.

Глутамин.
Важен для повышении работоспособности мозга, нормализации уровня сахара, во время лечения импотенции или (и) алкоголизма, помогает бороться с усталостью, мозговыми расстройствами (эпилепсией, шизофренией и просто заторможенностью), необходим при лечении язвы желудка, и формирование здорового пищеварительного тракта. В мозгу преобразовывается в глутаминовую кислоту, важную для работы мозга.

Источники глутамина: молочные продукты, мясо, рыба, бобовые, а так же содержится в 60% белков, вырабатываемых человеком.

При употреблении не следует путать глутамин с глутаминовой кислотой, по действию эти препараты отличаются друг от друга.

Глутаминовая кислота.
Производит окислительные процессы, происходящие в мозге. Улучшает умственные способности, повышает сопротивляемость усталости, способствует ускорению лечения язв.

Источники глутаминовой кислоты: сыр, помидоры, морепродукты и рыба, грецкие орехи.

В человеческом организме все заменимые аминокислоты проходят стадию превращения в глутаминовую кислоту.

Глицин.
Принимает активное участие в обеспечении кислородом, процесса образования новых клеток. Является важным участником выработки гормонов, отвечающих за усиление иммунной системы.

Источники глицина: мясо (больше говядина), печень животных, желатин, рыба, яйца, молочные продукты. В организме самостоятельно вырабатывается печенью из холина или из таких аминокислот, как серин и треонин.
При нехватке глицина появляется раздражительность, беспокойство, значительно затрудняется процесс концентрации.

Карнитин.
Печень и почки вырабатывают карнитин в небольшом количестве из двух других аминокислот – лизина и метионина. Карнитин – транспортный агент жирных кислот в митохондриальный матрикс. Предотвращая прирост жировых запасов эта аминокислота важна для уменьшения веса, снижения риска сердечных заболеваний. Организм вырабатывает Карнитин только в присутствии достаточного количества лизина, железа и энзимов В19 и В69. Вегетарианцы более чувствительны к дефициту карнитина, так как в их рационе гораздо меньше лизина. Карнитин также повышает эффективность антиоксидантов – витаминов С и Е.

Источники карнитина: мясо и молочные продукты.

Считается, что для наилучшей утилизации жира дневная норма карнитина должна составлять 1500 миллиграммов.

Орнитин.
Орнитин способствует выработке гормона роста, который в комбинации с Л-Карнитином и Л-Аргинином способствует вторичному использованию излишков жира в обмене веществ. Необходим для работы печени и иммунной системы.

Источники орнитина (вырабатывается из аргинина): кедровые орешки, тыквенные семечки, арахис и кунжутное семя.

Пролин.
Является неотъемлемым компонентом коллагеновых белков (формируют основу всех тканей в организме человека), крайне важен для правильного функционирования связок и суставов, участвует в поддержании работоспособности и укреплении сердечной мышцы.

Источники пролина: яйца, молочные продукты, мясо, пшеница, фруктовые соки. В организме вырабатывается из орнитина и глутаминовой кислоты.

Серин.
Участвует в запасании печенью и мышцами гликогена; активно участвует в усилении иммунной системы, обеспечивая ее антителами; формирует жировые “чехлы” вокруг нервных волокон; стимулирует функции памяти и нервной системы.

Источники серина: молочные и мясные продукты, арахисе, пшеничной клейковине и соевых продуктах. В организме вырабатывается из глицина и треонина.

Таурин.
Оказывает благоприятное влияние на сердечно-сосудистую систему. Стабилизирует возбудимость мембран, что очень важно для контроля эпилептических припадков. Таурин и сульфур считаются факторами, необходимыми при контроле множества биохимических изменений, имеющих место в процессе старения. Таурин играет значительную роль в энергообмене, участвует в освобождении организма от засорения свободными радикалами.

Источники таурина: рыбные и молочные белки. В организме вырабатывается из цистеина с помощью витамина В6.

Несмотря на то, что самостоятельно организм не способен синтезировать незаменимые аминокислоты, их недостаток в некоторых случаях все же может быть частично компенсирован. Так, например, недостаток поступающего вместе с пищей незаменимого фенилаланина может быть частично замещен заменимым тирозином. Гомоцистеин вместе с необходимым количеством доноров метильных групп снижает потребности в метионине, а глутаминовая кислота частично замещает аргинин.

⚠ [ Все материалы носят ознакомительный характер. Отказ от ответственности krok8.com ]